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<!DOCTYPE html>

<title>Intrinsischer Faktor</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Intrinsischer Faktor</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Intrinsischer Faktor

</th></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">ca. 50 <a href="Atomare_Masseneinheit" title="Atomare Masseneinheit">kDa</a>, 399 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P27352">P27352</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P27352">Hovergen</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="S%C3%A4ugetiere" title="Säugetiere">Säugetiere</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p>Der <b>Intrinsische Faktor</b>, genannt auch <b>Intrinsic-Faktor</b>, abgekürzt <b>IF</b>, ist der Name eines <a href="Glykoprotein" class="mw-redirect" title="Glykoprotein">Glykoproteins</a> in <a href="S%C3%A4ugetiere" title="Säugetiere">Säugetieren</a> und dient der Aufnahme von <a href="Cobalamin" class="mw-redirect" title="Cobalamin">Cobalamin</a> (Vitamin B<sub>12</sub>, <i>Extrinsic Factor</i>) im terminalen <a href="Ileum" title="Ileum">Ileum</a> (Hüftdarm). <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> im <i>GIF</i>-<a href="Gen" title="Gen">Gen</a> können zu IF-Mangel, <a href="Vitamin_B12" class="mw-redirect" title="Vitamin B12">Vitamin-B<sub>12</sub></a>-Mangel und <a href="Pernizi%C3%B6se_An%C3%A4mie" title="Perniziöse Anämie">perniziöser Anämie</a> führen (<a href="Intrinsic-Faktor-Mangel" title="Intrinsic-Faktor-Mangel">Intrinsic-Faktor-Mangel</a>).<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Orpha_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-Orpha-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Physiologische_Bedeutung">Physiologische Bedeutung</h2></div>

<p>Vitamin B<sub>12</sub> kann nur im terminalen Ileum, dem unteren Teil des <a href="D%C3%BCnndarm" title="Dünndarm">Dünndarms</a>, <a href="Resorption" title="Resorption">resorbiert</a> werden. Es wird zwar von den Darmbakterien des Dickdarms in großen Mengen gebildet, jedoch <i>hinter</i> dem genannten Resorptionsabschnitt. Damit kann das durch Darmbakterien

gebildete Vitamin nicht verwertet werden und muss mit der Nahrung aufgenommen werden. Die Kotaufnahme vieler Tiere, z. B. Affen, mag diesen Hintergrund haben.

</p><p>Vitamin B<sub>12</sub> enthält Cobalamin in proteingebundener Form. Durch proteolytische Prozesse im Magen der Verdauungsenzyme <a href="Pepsin" title="Pepsin">Pepsin</a> und <a href="Trypsin" class="mw-redirect" title="Trypsin">Trypsin</a> wird das Vitamin zersetzt. Um Cobalamin aufnehmen zu können, ist der beim Menschen von den <a href="Belegzelle" class="mw-redirect" title="Belegzelle">Belegzellen</a> der Magenschleimhaut gebildete Intrinsic-Faktor nötig. Es handelt sich um ein <a href="Glykoprotein" class="mw-redirect" title="Glykoprotein">Glykoprotein</a> von etwa 50 kDa. Es bindet Cobalamin, das so im terminalen Ileum über spezifische Rezeptoren aufgenommen werden kann.

</p><p>Der Cobalamin-intrinsic-factor-Komplex wird in den <a href="Enterozyt" title="Enterozyt">Darmepithelzellen</a> gespalten. Cobalamin wird in der Blutbahn durch das Transportprotein <a href="Transcobalamin" class="mw-redirect" title="Transcobalamin">Transcobalamin</a> II transportiert.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Wirkungsweise">Wirkungsweise</h2></div>

<p>Der Intrinsische Faktor wird bei den meisten Säugetieren von den <a href="Belegzelle" class="mw-redirect" title="Belegzelle">Belegzellen</a> des Magenbodens (Fundus ventriculi) und -körpers (Corpus ventriculi) produziert. Bei <a href="Katzen" title="Katzen">Katzen</a> wird der Intrinsic-Faktor ausschließlich in der <a href="Bauchspeicheldr%C3%BCse" title="Bauchspeicheldrüse">Bauchspeicheldrüse</a> gebildet, bei <a href="Hunde" title="Hunde">Hunden</a> ein erheblicher Teil.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Der Intrinsic-Factor-Cobalamin-Komplex bewegt sich in den Darm und bindet dort an der Außenseite von <a href="Epithelzelle" class="mw-redirect" title="Epithelzelle">Epithelzellen</a> an <a href="Cubilin" title="Cubilin">Cubilin</a>. Nachdem auch <a href="Megalin" title="Megalin">Megalin</a> an Cubilin gebunden ist, wird der Gesamtkomplex über <a href="Endozytose" title="Endozytose">Endozytose</a> ins Innere der Zelle transportiert.

</p><p>Die Aufnahmefähigkeit von Cobalamin über den Intrinsischen Faktor ist begrenzt. Überschüssig aufgenommene Mengen werden größtenteils ausgeschieden und verbleiben zu geringen Teilen durch Diffusionsprozesse im Körper.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Krankheiten">Krankheiten</h2></div>

<p>In seltenen Fällen (jährlich ca. 1 Fall pro 10 000 Einwohner) kann es zu einem Mangel am Intrinsic-Faktor kommen. Bei diesen Menschen kann infolgedessen eine <a href="Pernizi%C3%B6se_An%C3%A4mie" title="Perniziöse Anämie">perniziöse Anämie</a> oder eine <a href="Funikul%C3%A4re_Myelose" title="Funikuläre Myelose">funikuläre Myelose</a> auftreten.

</p><p>Der Grund für einen solchen Mangel kann z. B. die Autoimmunkrankheit A-<a href="Gastritis" title="Gastritis">Gastritis</a> (chronische Gastritis Typ A) sein. Hier greift der Körper die Intrinsic-Faktor-produzierenden <a href="Belegzelle" class="mw-redirect" title="Belegzelle">Belegzellen</a> an und zerstört diese. Bei Hunden und Katzen führen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse zu einem Mangel. Die Resorption von Vitamin B<sub>12</sub> ist dann stark eingeschränkt. In aller Regel reicht in solchen Fällen die hochdosierte orale Gabe von Vitamin B<sub>12</sub> (1 mg täglich) aus. Eine parenterale Gabe in Form der <a href="Intramuskul%C3%A4r" class="mw-redirect" title="Intramuskulär">intramuskulären</a> Applikation (Vitamin-B<sub>12</sub>-Spritze) ist nur in Ausnahmefällen erforderlich.

</p><p>Mit Hilfe des <a href="Schilling-Test" title="Schilling-Test">Schilling-Tests</a> (nach Robert F. Schilling, 1953) kann zwischen Intrinsic-Faktor-Mangel und Resorptionsdefiziten unterschieden werden. Jedoch ist der Schilling-Test im klinischen Alltag heute praktisch obsolet. Er wurde von dem Nachweis von Autoantikörpern gegen Intrinsic Factor und Belegzellen verdrängt, welcher einfacher durchführbar ist und ohne Strahlenbelastung auskommt. Diese Antikörper-Tests weisen jedoch nur eine <a href="Pernizi%C3%B6se_An%C3%A4mie" title="Perniziöse Anämie">perniziöse Anämie</a> nach, Vitamin B12-Resorptionsstörungen anderer Ursache werden nicht erfasst.<sup id="cite_ref-PMID21947876_5-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID21947876-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Robert F. Schilling: <i>Intrinsic factor studies. II. The effect of gastric juice on the urinary excretion of radioactivity after the oral administration of radioactive vitamin B<sub>12</sub>.</i> In: <i>J. Lab. Clin. Med.</i> 42, 1953, S. 860–866.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://omabrowser.org/cgi-bin/gateway.pl?f=DisplayGroup&p1=P27352">Homologiegruppe bei OMA</a></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P27352">P27352</a></span>

</li>

<li id="cite_note-Orpha-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Orpha_3-0">↑</a></span> <span class="reference-text">Eintrag zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.orpha.net/de/disease/detail/332"><i>Intrinsic-Faktor-Mangel, kongenitaler.</i></a> In: <i><a href="Orphanet" title="Orphanet">Orphanet</a></i> (Datenbank für seltene Krankheiten)<span class="editoronly" style="display:none;"></span></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">J. C. Fyle: <i>Feline Intrinsic faktor (IF) is pancreatic in origin and mediates ileal cobalamin (CBL) absorption.</i> In: <i><a href="Journal_of_Veterinary_Internal_Medicine" title="Journal of Veterinary Internal Medicine">J. Vet. Intern. Med.</a></i> 7, 1993, S. 133–135.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID21947876-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID21947876_5-0">↑</a></span> <span class="reference-text">B. Annibale, E. Lahner, G. D. Fave: <i>Diagnosis and management of pernicious anemia.</i> In: <i>Current gastroenterology reports.</i> Band 13, Nummer 6, Dezember 2011, S. 518–524, <a href="https://doi.org/10.1007/s11894-011-0225-5" class="extiw external" title="doi:10.1007/s11894-011-0225-5">doi:10.1007/s11894-011-0225-5</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21947876?dopt=Abstract">PMID 21947876</a> (Review).</span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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